Glutathion (TAD 600) kaufen – das Tripeptid GSH mit Gamma-Peptidbindung
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Glutathion ist ein Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin, das unter der CAS-Nummer 70-18-8 geführt wird. Es besitzt eine Eigenheit, die es von praktisch allen anderen Peptiden im Sortiment unterscheidet: eine Gamma-Peptidbindung. Wer Glutathion als TAD 600 kaufen möchte, findet auf dieser Seite die strukturchemische Besonderheit dieses Moleküls, seine Redoxzustände und die analytischen Konsequenzen, die sich aus der freien Thiolgruppe ergeben.
Die ungewöhnliche Gamma-Peptidbindung
In einem gewöhnlichen Peptid verknüpft jede Bindung die Alpha-Carboxylgruppe des einen Restes mit der Alpha-Aminogruppe des nächsten. Bei Glutathion gilt das nur für eine der beiden Bindungen. Cystein wird nämlich an die Carboxylgruppe der Glutamat-Seitenkette gehängt, nicht an dessen Alpha-Carboxylgruppe. Diese Verknüpfung heißt Gamma-Peptidbindung.
Der Name ergibt sich aus der Zählung der Kohlenstoffatome in der Glutamat-Seitenkette: Das Gamma-Kohlenstoffatom ist das dritte, und dort sitzt die zweite Carboxylgruppe. Die Bindung zu Glycin am anderen Ende der Kette ist dagegen eine ganz normale Alpha-Peptidbindung. Glutathion ist damit ein Tripeptid mit zwei verschiedenen Bindungstypen.
Warum diese Bindung Peptidasen widersteht
Die Konsequenz dieser Bauweise ist der wichtigste Punkt zum Verständnis des Moleküls: Die ungewöhnliche Gamma-Amidbindung schützt Glutathion vor der Hydrolyse durch Peptidasen.
Peptidasen sind auf die Alpha-Verknüpfung spezialisiert. Ihre aktiven Zentren erkennen eine bestimmte räumliche Anordnung aus Carbonylgruppe, Alpha-Kohlenstoff und Aminogruppe. Verschiebt man die Bindungsstelle um zwei Kohlenstoffatome in die Seitenkette hinein, passt das Substrat nicht mehr in diese Tasche. Die Zelle kann ein Molekül, das sie in millimolarer Konzentration vorhält, auf diese Weise vor dem allgemeinen Proteinabbau schützen.
GSH und GSSG: zwei Zustände eines Moleküls
Glutathion kommt in zwei Formen vor. Die reduzierte Form wird als GSH abgekürzt, die oxidierte Disulfidform als GSSG. In der oxidierten Form sind zwei Glutathionmoleküle über eine Disulfidbrücke zwischen ihren Cysteinresten verbunden.
Das Mengenverhältnis ist deutlich: Mehr als 90 Prozent des gesamten Glutathionpools liegen in der reduzierten Form vor, der Rest als Disulfid. In der reduzierten Form ist die Thiolgruppe des Cysteinylrestes die Quelle eines Reduktionsäquivalents. Genau das macht das Molekül biochemisch interessant und analytisch anspruchsvoll.
Zurück in die reduzierte Form gelangt GSSG über die Glutathionreduktase. Die Reaktion lautet: NADPH + GSSG + H2O ergibt 2 GSH + NADP+ + OH-. Das Verhältnis von GSH zu GSSG ist damit an den Stoffwechsel des NADPH gekoppelt.
Das Konzentrationsgefälle zwischen Zelle und Umgebung
Glutathion ist das mengenmäßig häufigste Nicht-Protein-Thiol in tierischen Zellen. Im Zytoplasma liegt die Konzentration zwischen 0,5 und 10 Millimol pro Liter, in extrazellulären Flüssigkeiten dagegen nur zwischen 2 und 20 Mikromol pro Liter.
Zwischen beiden Werten liegen rund drei Größenordnungen. Dieses Gefälle ist keine Nebensächlichkeit, sondern die zentrale Größe, die man kennen muss, wenn man Messwerte aus unterschiedlichen Kompartimenten miteinander vergleicht. Ein im Plasma gemessener Wert und ein intrazellulärer Wert beschreiben völlig verschiedene Größenordnungen desselben Stoffes.
Biosynthese in zwei ATP-abhängigen Schritten
Der Aufbau erfolgt enzymatisch in zwei Stufen, die beide ATP verbrauchen. Den ersten und geschwindigkeitsbestimmenden Schritt katalysiert die Glutamat-Cystein-Ligase, auch als Glutamat-Cystein-Synthase bezeichnet. Sie stellt die Gamma-Bindung zwischen Glutamat und Cystein her.
Im zweiten Schritt fügt die Glutathionsynthetase das Glycin an und vervollständigt damit das Tripeptid. Dass der erste Schritt der limitierende ist, erklärt, warum die Verfügbarkeit von Cystein in der Forschungsliteratur so viel Aufmerksamkeit erhält.
Chemische Kenngrößen
| Parameter | Wert |
|---|---|
| CAS-Nummer | 70-18-8 |
| Summenformel | C10H17N3O6S |
| Molare Masse | 307,32 g/mol |
| Bestandteile | Glutamat, Cystein, Glycin |
| Bindung Glutamat zu Cystein | Gamma-Peptidbindung |
| Bindung Cystein zu Glycin | Alpha-Peptidbindung |
| Reduzierte Form | GSH |
| Oxidierte Form | GSSG, Disulfid aus zwei Molekülen |
| Anteil reduzierte Form am Pool | über 90 Prozent |
| Konzentration im Zytoplasma | 0,5 bis 10 mmol/l |
| Konzentration extrazellulär | 2 bis 20 µmol/l |
| Reduzierendes Element | Thiolgruppe des Cysteins |
Warum orales Glutathion schlecht verfügbar ist
Hier liegt ein scheinbarer Widerspruch, der sich auflösen lässt. Einerseits schützt die Gamma-Bindung das Molekül vor Peptidasen. Andererseits ist die systemische Verfügbarkeit von oral zugeführtem Glutathion schlecht, und als Ursachen werden die Peptidasen des Verdauungstrakts sowie das Fehlen eines spezifischen Transportmechanismus genannt.
Der Schutz ist also kein absoluter. Er reicht aus, um das Molekül im Zellinneren vor dem allgemeinen Proteinumsatz zu bewahren, nicht aber, um die konzentrierte Enzymlandschaft des Verdauungstrakts unbeschadet zu passieren. Hinzu kommt der zweite, oft übersehene Punkt: Selbst ein intaktes Molekül braucht einen Transporter, um in die Zelle zu gelangen. Beschrieben ist in diesem Zusammenhang, dass die Gabe von N-Acetylcystein, einem Cystein-Prodrug, dabei hilft, die intrazellulären GSH-Spiegel wieder aufzufüllen.
Was die Bezeichnung TAD 600 meint
TAD 600 ist eine im Handel gebräuchliche Bezeichnung für Glutathion in Ampullenform. Die Zahl verweist auf den Gehalt von 600 Milligramm je Einheit. Es handelt sich nicht um eine chemisch andere Substanz: Der Wirkstoff ist dasselbe Tripeptid mit der CAS-Nummer 70-18-8.
Beim Abgleich von Angeboten ist diese Unterscheidung wichtig, weil Handelsbezeichnungen je nach Herkunft wechseln, die CAS-Nummer aber nicht.
Die Thiolgruppe als analytisches Problem
Die freie Thiolgruppe, die das Molekül biochemisch nützlich macht, ist zugleich seine empfindlichste Stelle. Thiole oxidieren an Luft zu Disulfiden, und diese Reaktion wird durch Spuren von Schwermetallionen und durch höhere pH-Werte beschleunigt.
Für die Laborpraxis heißt das: Eine Lösung, die längere Zeit offen steht, verschiebt ihr Verhältnis von GSH zu GSSG, ohne dass sich äußerlich etwas ändert. Eine Reinheitsangabe, die nur den Gesamtgehalt an Glutathion nennt, kann dabei unverändert bleiben, obwohl der reduzierte Anteil bereits deutlich gesunken ist. Wer mit diesem Material arbeitet, braucht die Aufteilung und nicht nur die Summe.
Analytischer Nachweis und Chargenbezug
Eine belastbare Prüfung umfasst bei Glutathion mehr als eine Reinheitszahl. Sinnvoll sind drei Angaben: der Gesamtgehalt, der Anteil der reduzierten Form und der Gehalt an Disulfid. Chromatographisch lassen sich GSH und GSSG trennen, weil das Disulfid als doppelt so großes Molekül ein anderes Retentionsverhalten zeigt.
Für die Bestimmung freier Thiolgruppen ist die Reaktion mit Ellmans Reagenz das klassische Verfahren; sie erzeugt ein photometrisch messbares Produkt und erfasst gezielt den reduzierten Anteil. Ein Analysenzertifikat, das GSH und GSSG getrennt ausweist, ist bei diesem Stoff deutlich aussagekräftiger als eines mit einer einzelnen Prozentangabe.
Aufbewahrung der Ampullen
Das Material wird kühl, trocken und unter Luftabschluss aufbewahrt. Die Originalverpackung bleibt bis zur Verwendung verschlossen, weil jeder Luftkontakt die Oxidation zum Disulfid begünstigt.
Wer Lösungen ansetzt, sollte auf metallfreie Gefäße achten und den Ansatz nicht über längere Zeit stehen lassen. Ein leicht saurer pH-Wert verlangsamt die Thioloxidation gegenüber neutralen und basischen Bedingungen. Für Vergleichsmessungen über mehrere Tage empfiehlt sich, frisch anzusetzen, statt eine Stammlösung weiterzuverwenden.
Die verfügbaren Kartons
Geführt wird Glutathion 10 Vial mit je 600 mg in 4 ml. Die Mengenangabe bezieht sich auf den Glutathiongehalt je Einheit. Ein Analysenzertifikat kann vor der Bestellung eingesehen werden, sofern es zur betreffenden Charge vorliegt.
Zustellung in die Mitgliedstaaten
Geliefert wird nach Deutschland und in die weiteren Länder der Europäischen Union in temperaturstabiler Verpackung. Über die Chargennummer auf der Verpackung lässt sich das zugehörige Prüfdokument zuordnen.
Häufige Fragen zu Glutathion und TAD 600
Aus welchen Aminosäuren besteht Glutathion?
Aus Glutamat, Cystein und Glycin. Die drei Bausteine bilden ein Tripeptid mit der Summenformel C10H17N3O6S und einer molaren Masse von 307,32 g/mol.
Was ist an der Gamma-Peptidbindung besonders?
Cystein hängt an der Carboxylgruppe der Glutamat-Seitenkette statt an dessen Alpha-Carboxylgruppe. Diese ungewöhnliche Amidbindung schützt das Molekül vor der Hydrolyse durch Peptidasen.
Worin unterscheiden sich GSH und GSSG?
GSH ist die reduzierte Form mit freier Thiolgruppe, GSSG die oxidierte Disulfidform aus zwei verknüpften Molekülen. Über 90 Prozent des Pools liegen als GSH vor.
Wie wird GSSG wieder zu GSH?
Über die Glutathionreduktase nach der Gleichung NADPH + GSSG + H2O zu 2 GSH + NADP+ + OH-. Die Regeneration hängt damit an der Verfügbarkeit von NADPH.
Wie hoch ist die Konzentration in der Zelle?
Im Zytoplasma zwischen 0,5 und 10 Millimol pro Liter. Extrazellulär liegt sie mit 2 bis 20 Mikromol pro Liter um etwa drei Größenordnungen niedriger.
Welche Enzyme bauen Glutathion auf?
Die Glutamat-Cystein-Ligase im ersten, geschwindigkeitsbestimmenden Schritt und die Glutathionsynthetase im zweiten. Beide Schritte verbrauchen ATP.
Was bedeutet die Zahl 600 in TAD 600?
Sie verweist auf den Gehalt von 600 Milligramm Glutathion je Einheit. Chemisch handelt es sich um dieselbe Substanz mit der CAS-Nummer 70-18-8.
Warum sollte ein Zertifikat GSH und GSSG getrennt nennen?
Weil eine Angabe zum Gesamtgehalt unverändert bleiben kann, während sich das Verhältnis zugunsten des Disulfids verschoben hat. Nur die getrennte Angabe zeigt den Oxidationszustand der Charge.
Research Use Only. Das hier geführte Material ist Referenzsubstanz für die wissenschaftliche Laborarbeit und die analytische Vergleichsmessung. Eine Anwendung am Menschen oder am Tier ist ausgeschlossen, ebenso jede Nutzung zur Erkennung, Behandlung oder Vorbeugung von Krankheiten. In Deutschland und der Europäischen Union besteht keine arzneimittelrechtliche Zulassung. Angaben zu Dosis, Applikationsschema oder erwartbarem Nutzen macht diese Seite bewusst nicht. Abgegeben wird ausschließlich an fachlich qualifizierte Einrichtungen und Personen.
Angaben zu Zusammensetzung, Gamma-Amidbindung, CAS-Nummer, Summenformel, molarer Masse, GSH- und GSSG-Verhältnis, Glutathionreduktase, Konzentrationsbereichen, Biosyntheseenzymen und zur oralen Verfügbarkeit folgen frei zugänglicher Fachliteratur zu Glutathion. Die für Ihre Charge gültigen Werte stehen im zugehörigen Analysenzertifikat.